Hello<div><br></div><div>I tried modelling a new complex based on a template complex with the same DNA ligand but a few mutations in the protein. Initially I did the modelling the usual way and got good detectable RMSD (about 0.6) with the new mutated PDB (just the new protein, didn&#39;t have the DNA) and the original complex. </div>
<div><br></div><div>However when I tried to do the modelling considering DNA as a ligand (changed all DNA ATOMs to HETATM and modified alignment file with 9 appended &#39;.&#39;s - as my DNA is 9bp long), the new mutated complex, is nearly SAME as the template complex with minor changes in coordinates. (0.1 RMSD)</div>
<div><br></div><div>I don&#39;t understand that if I am using the same template and mutations, why is there so much of a difference (nearly 0.5 RMSD) between the two new complexes (with and without the DNA). </div><div>All RMSDs were done by superimposing structures in PyMOL.</div>
<div><br></div><div>Please help, I&#39;m terribly confused!</div><div><br></div><div>Regards</div><div><br></div>-- <br>Sumedha Roy<br><br>